簡述酶催化作用的特點(diǎn)是什么

　　酶催化可以看作是介于均相與非均相催化反應(yīng)之間的一種催化反應(yīng)。 既可以看成是反應(yīng)物與酶形成了中間化合物，也可以看成是在酶的表面上首先吸附了反應(yīng)物，然后再進(jìn)行反應(yīng)。下面是小編給大家整理的酶催化作用的特點(diǎn)，希望能幫到大家!

　　酶催化作用的特點(diǎn)

　　1.高度的催化效率

　　一般而論，酶促反應(yīng)速度比非催化反應(yīng)高，例如，反應(yīng)

　　H2O2+H2O2→2H2O+O2??

　　在無催化劑時，需活化能18，000卡/克分子;膠體鈀存在時，需活化能11，700卡/克分子;有過氧化氫酶(catalase)存在時，僅需活化能2，000卡/克分子以下。

　　2.高度的專一性

　　一種酶只作用于一類化合物或一定的化學(xué)鍵，以促進(jìn)一定的化學(xué)變化，并生成一定的產(chǎn)物，這種現(xiàn)象稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍?specificity)。受酶催化的化合物稱為該酶的底物或作用物(substrate)。

　　酶對底物的專一性通常分為以下幾種:

　　(1)絕對特異性(absolute specifictity)

　　有的酶只作用于一種底物產(chǎn)生一定的反應(yīng)，稱為絕對專一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。

　　(2)相對特異性(relative specificity)

　　一種酶可作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵，這種不太嚴(yán)格的專一性稱為相對專一性。如脂肪酶(lipase)不僅水解脂肪，也能水解簡單的酯類;磷酸酶(phosphatase)對一般的磷酸酯都有作用，無論是甘油的還是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

　　(3)立體異構(gòu)特異性(stereopecificity)

　　酶對底物的立體構(gòu)型的特異要求，稱為立體異構(gòu)專一性或特異性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1，4-糖苷鍵，不能水解纖維素中的'β-1，4-糖苷鍵;L-乳酸脫氫酶(L-lacticacid dehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立體異構(gòu)特異性表明，酶與底物的結(jié)合，至少存在三個結(jié)合點(diǎn)。

　　3.酶活性的可調(diào)節(jié)性

　　酶是生物體的組成成份，和體內(nèi)其他物質(zhì)一樣，不斷在體內(nèi)新陳代謝，酶的催化活性也受多方面的調(diào)控。例如，酶的生物合成的誘導(dǎo)和阻遏、酶的化學(xué)修飾、抑制物的調(diào)節(jié)作用、代謝物對酶的反饋調(diào)節(jié)、酶的別構(gòu)調(diào)節(jié)以及神經(jīng)體液因素的調(diào)節(jié)等，這些調(diào)控保證酶在體內(nèi)新陳代謝中發(fā)揮其恰如其分的催化作用，使生命活動中的種種化學(xué)反應(yīng)都能夠有條不紊、協(xié)調(diào)一致地進(jìn)行。

　　4.酶活性的不穩(wěn)定性

　　酶是蛋白質(zhì)，酶促反應(yīng)要求一定的pH、溫度等溫和的條件，強(qiáng)酸、強(qiáng)堿、有機(jī)溶劑、重金屬鹽、高溫、紫外線、劇烈震蕩等任何使蛋白質(zhì)變性的理化因素都可能使酶變性而失去其催化活性。

　　酶催化反應(yīng)

　　特征

　　酶催化反應(yīng)還表現(xiàn)出一種在非酶促反應(yīng)中不常見到的特征，即可與底物飽和。當(dāng)?shù)孜餄舛仍黾訒r，酶反應(yīng)速率達(dá)到平衡并接近一個最大值Vm(見圖)。

　　公式簡介

　　1913年L.邁克利斯和L.M.門頓發(fā)展了關(guān)于酶的作用和動力學(xué)的一般理論，假定酶E首先與底物S結(jié)合形成酶-底物復(fù)合物ES;然后此復(fù)合物在第二步反應(yīng)中分解形成游離的酶和產(chǎn)物P：

　　公式在動力學(xué)研究中通常使用的條件下，酶的濃度與底物相比是非常低的。當(dāng)酶和底物混合后，ES的濃度迅速增加直至到達(dá)恒態(tài),這種恒態(tài)通常在很短時間內(nèi)就能達(dá)到,并可維持一段時間，在這段時間內(nèi)，整個反應(yīng)的速率基本上是恒定的。該速率被稱為反應(yīng)的初速率V0，它可用產(chǎn)物的生成速率來測量：

　　式中【Et】為總的酶濃度;c為底物的濃度;k1、k2、k3為反應(yīng)速率常數(shù)。當(dāng)?shù)孜餄舛葻o窮大時，初速率接近最大值Vm，Vm=k3【Et】。定義Km=(k2+k3)/k1，則得：

　　V0=Vm/(1+Km/c)

　　式中Km稱為邁克利斯常數(shù)，代表在給定的酶濃度下，反應(yīng)速率達(dá)到最大值的一半時所需的底物濃度。當(dāng)k3與k2相比很小時,Km就接近于酶-底物絡(luò)合物的離解常數(shù),可作為酶與其底物親和力的量度。

　　自然界中酶催化反應(yīng)的發(fā)現(xiàn)

　　原理

　　在自然界中，大約有三分之一的酶需要金屬離子作為輔助因子或活化劑。有些含金屬的酶，其所含的金屬離子，特別是鐵、鉬、銅、鋅等過渡金屬離子與蛋白質(zhì)部分牢固地結(jié)合，形成酶的活性部位。這種酶稱為金屬酶，例如使大氣中游離的氮分子固定為氨的、含鉬和鐵的固氮酶;使底物氧化同時將氧分子還原為水的銅氧化酶;使H2(或H+)轉(zhuǎn)化為H+(或H2)的含鐵、硫的氫酶;一類含鉬的氧化還原酶(如硝酸鹽還原酶、嘌呤脫氫酶、黃嘌呤氧化酶、醛氧化酶、亞硫酸氧化酶和甲酸脫氫酶)等。在這些酶的大分子內(nèi)部含有由若干金屬原子組成的原子簇，作為活性中心，以絡(luò)合活化底物分子。它們使底物絡(luò)合活化的方式和通過配位體實(shí)現(xiàn)電子與能量偶聯(lián)傳遞的原理，與相應(yīng)的均相絡(luò)合催化和多相絡(luò)合催化過程有相似的地方。

　　發(fā)展

　　弄清自然界在億萬年進(jìn)化過程中巧妙設(shè)計(jì)的各種酶作用機(jī)理，不僅能揭開生物催化過程的奧秒，也能為人類利用其中某些原理來研究開發(fā)新型高效催化劑奠定科學(xué)基礎(chǔ)，并帶動催化的邊緣學(xué)科──光助催化、電催化和光電催化──的發(fā)展。

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