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酶競爭性抑制的特點有什么作用
競爭性抑制作用是抑制劑與底物競爭與酶的同一活性中心結合，從而干擾了酶與底物的結合，使酶的催化活性降低的作用。 下面是小編給大家整理的酶競爭性抑制的特點，希望能幫到大家！
酶競爭性抑制的特點
a、競爭性抑制劑往往是酶的底物類似物或反應產物；
b、抑制劑與酶的結合部位與底物與酶的結合部位相同；
c、抑制劑濃度越大，則抑制作用越大；但增加底物濃度可使抑制程度減小；
d、動力學參數：Km值增大，Vm值不變。典型的例子是丙二酸對琥珀酸脫氫酶（底物為琥珀酸）的競爭性抑制和磺胺類藥物（對氨基苯磺酰胺）對二氫葉酸合成酶（底物為對氨基苯甲酸）的競爭性抑制。
酶的非競爭性抑制
非競爭性抑制作用：抑制劑不能與游離酶結合，但可與ES復合物結合并阻止產物生成，使酶的催化活性降低
特點為：
a、抑制劑與底物可同時與酶的不同部位結合；
b、必須有底物存在，抑制劑才能對酶產生抑制作用；
c、動力學參數
酶競爭性抑制的相關知識
底物為參與生化反應的物質，可為化學元素、分子或化合物，經酶作用可形成產物。一個生化反應的底物往往同時也是另一個化學反應的產物。
有些酶在遇到化學結構與底物相似的分子時，這些分子與底物競爭結合酶的活性中心，就會表現出酶的活性降低（抑制）。
凡是可以酶的活性下降而不引起酶蛋白變性的物質統稱為酶的抑制劑。
酶的簡介
酶（enzyme）由生物體內細胞產生的一種生物催化劑。由蛋白質組成（少數為RNA）。能在機體中十分溫和的條件下，高效率地催化各種生物化學反應，促進生物體的新陳代謝。生命活動中的消化、吸收、呼吸、運動和生殖都是酶促反應過程。酶是細胞賴以生存的基礎。
細胞新陳代謝包括的所有化學反應幾乎都是在酶的催化下進行的。如哺乳動物的細胞就含有幾千種酶。它們或是溶解于細胞液中，或是與各種膜結構結合在一起，或是位于細胞內其他結構的特定位置上。這些酶統稱胞內酶；另外，還有一些在細胞內合成后再分泌至細胞外的酶──胞外酶。酶催化化學反應的能力叫酶活力（或稱酶活性）。酶活力可受多種因素的調節(jié)控制，從而使生物體能適應外界條件的變化，維持生命活動。
沒有酶的參與，新陳代謝只能以極其緩慢的速度進行，生命活動就根本無法維持。例如食物必須在酶的作用下降解成小分子，才能通過腸壁，被組織吸收和利用。在胃里有胃蛋白酶，在腸里有胰臟分泌的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、脂肪酶和淀粉酶等。又如食物的氧化是動物能量的來源，其氧化過程也是在一系列酶的催化下完成的。
酶的功能作用
催化
催化作用
酶是一類生物催化劑，它們支配著生物的新陳代謝、營養(yǎng)和能量轉換等許多催化過程，與生命過程關系密切的反應大多是酶催化反應。
酶的這些性質使細胞內錯綜復雜的物質代謝過程能有條不紊地進行，使物質代謝與正常的生理機能互相適應。若因遺傳缺陷造成某個酶缺損，或其它原因造成酶的活性減弱，均可導致該酶催化的反應異常，使物質代謝紊亂，甚至發(fā)生疾病，因此酶與醫(yī)學的關系十分密切。
酶使人體所進食的食物得到消化和吸收，并且維持內臟所有功能包括：細胞修復、消炎排毒、新陳代謝、提高免疫力、產生能量、促進血液循環(huán)。如米飯在口腔內咀嚼時，咀嚼時間越長，甜味越明顯，是由于米飯中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成麥芽糖的緣故。因此，吃飯時多咀嚼可以讓食物與唾液充分混合，有利于消化。此外人體內還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶。人體從食物中攝取的蛋白質，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照一定的順序重新結合成人體所需的各種蛋白質。
催化機理
酶的催化機理和一般化學催化劑基本相同，也是先和反應物（酶的底物）結合成絡合物，通過降低反應的活化能來提高化學反應的速度，在恒定溫度下，化學反應體系中每個反應物分子所含的能量雖然差別較大，但其平均值較低，這是反應的初態(tài)。
S（底物）→P（產物）這個反應之所以能夠進行，是因為有相當部分的S分子已被激活成為活化（過渡態(tài)）分子，活化分子越多，反應速度越快。在特定溫度時，化學反應的活化能是使1摩爾物質的全部分子成為活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：與S暫時結合形成一個新化合物ES，ES的活化狀態(tài)（過渡態(tài)）比無催化劑的該化學反應中反應物活化分子含有的能量低得多。ES再反應產生P，同時釋放E。E可與另外的S分子結合，再重復這個循環(huán)。降低整個反應所需的活化能，使在單位時間內有更多的分子進行反應，反應速度得以加快。如沒有催化劑存在時，過氧化氫分解為水和氧的反應（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能為每摩爾18千卡（1千卡=4.187焦耳），用過氧化氫酶催化此反應時，只需要活化能每摩爾2千卡，反應速度約增加1011倍。
酶（E）與底物（S）形成酶-底物復合物（ES）
酶的活性中心與底物定向結合生成ES復合物是酶催化作用的第一步。定向結合的能量來自酶活性中心功能基團與底物相互作用時形成的多種非共價鍵，如離子鍵、氫鍵、疏水鍵，也包括范德華力。它們結合時產生的能量稱為結合能（binding energy）。這就不難理解各個酶對自己的底物的結合有選擇性。
若酶只與底物互補生成ES復合物，不能進一步促使底物進入過渡狀態(tài)，那么酶的催化作用不能發(fā)生。這是因為酶與底物生成ES復合物后尚需通過酶與底物分子間形成更多的非共價鍵，生成酶與底物的過渡狀態(tài)互補的復合物，才能完成酶的催化作用。實際上在上述更多的非共價鍵生成的過程中底物分子由原來的基態(tài)轉變成過渡狀態(tài)。即底物分子成為活化分子，為底物分子進行化學反應所需的基團的組合排布、瞬間的不穩(wěn)定的電荷的生成以及其他的轉化等提供了條件。所以過渡狀態(tài)不是一種穩(wěn)定的化學物質，不同于反應過程中的中間產物。就分子的過渡狀態(tài)而言，它轉變?yōu)楫a物（P）或轉變?yōu)榈孜铮⊿）的概率是相等的。
當酶與底物生成ES復合物并進一步形成過渡狀態(tài)，這過程已釋放較多的結合能，現知這部分結合能可以抵消部分反應物分子活化所需的活化能，從而使原先低于活化能閾的分子也成為活化分子，于是加速化學反應的速度
酶和一般催化劑都是通過降低反應活化能的機制來加快化學反應速度的。
酶的催化特異性表現 在它對底物的選擇性和催化反應的特異性兩方面。體內的化學反應除了個別自發(fā)進行外，絕大多數都由專一的酶催化，一種酶能從成千上萬種反應物中找出自己作用的底物，這就是酶的特異性。根據酶催化特異性程度上的差別，分為絕對特異性（absolute specificity）、相對特異性（relative specificity）和立體異構特異性（stereospecificity）三類。一種酶只催化一種底物進行反應的稱絕對特異性，如脲酶只能水解尿素使其分解為二氧化碳和氨；若一種酶能催化一類化合物或一類化學鍵進行反應的稱為相對特異性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯鍵。具有立體異構特異性的酶對底物分子立體構型有嚴格要求，如L乳酸脫氫酶只催化L-乳酸脫氫，對D-乳酸無作用。
有些酶的催化活性可受許多因素的影響，如別構酶受別構劑的調節(jié)，有的酶受共價修飾的調節(jié)，激素和神經體液通過第二信使對酶活力進行調節(jié)，以及誘導劑或阻抑劑對細胞內酶含量（改變酶合成與分解速度）的調節(jié)等。
應該指出的是，一種酶的催化反應常常是多種催化機制的綜合作用，這是酶促進反應高效率的重要原因。
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