生物化學(xué)與分子生物學(xué)的知識點
在日復(fù)一日的學(xué)習(xí)中，很多人都經(jīng)常追著老師們要知識點吧，知識點有時候特指教科書上或考試的知識。你知道哪些知識點是真正對我們有幫助的嗎？下面是小編為大家收集的生物化學(xué)與分子生物學(xué)的知識點，歡迎大家借鑒與參考，希望對大家有所幫助。
一、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能
1.凱氏定氮法：由于體內(nèi)的含氮物質(zhì)以蛋白質(zhì)為主，各種蛋白質(zhì)的含氮量很接近，平均為16％，只要測定生物樣品中的含氮量，就可推算出蛋白質(zhì)的大致含量：
100克樣品中蛋白質(zhì)的含量（g%）=每克樣品含氮克數(shù)×6.25×100
2.蛋白質(zhì)的生物學(xué)重要性（一廣三多）：分布廣、種類多、含量多、功能多。
3.組成人體蛋白質(zhì)的20種氨基酸均屬于L—?—氨基酸（Gly除外）。硒代半胱氨酸在某些情況下也可用于合成蛋白質(zhì)。
注：將氨基酸含C基團置于豎線上，H原子位于豎線右側(cè)的為L型
4.20種L—?—氨基酸分類及其縮寫、符號。
�。�1）非極性脂肪族氨基酸：側(cè)鏈為非極性的疏水基團，水中溶解度小，等電點近中性
�。�2）極性中性氨基酸：側(cè)鏈基團有極性，水中溶解度大，等電點近中性
（3）芳香族氨基酸：側(cè)鏈含有苯環(huán)
�。�4）酸性氨基酸：側(cè)鏈含有兩個羧基，等電點低
�。�5）堿性氨基酸：側(cè)鏈含有氨基，胍基或咪唑基，等電點高
5.脯氨酸是一種α—亞氨基酸，可以看成是α—氨基酸的側(cè)鏈取代了自身氨基上的一個氫原子
6.半胱氨酸的巰基失去質(zhì)子的傾向性較其他氨基酸大，而兩個半胱氨酸巰基之間可脫氫形成二硫鍵
7.必需氨基酸：“甲（Met）擷（Val）來（Lys）一（Ile）本（Phe）亮（Lue）色（Trp）書（Thr）”；條件必需氨基酸：Cys、Tyr；兒童必需氨基酸：Arg、His
8.在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，呈電中性。此時溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點（pI）。pI=(pK1+pK2)/2
9.酸性氨基酸的等電點取兩羧基的pK值的平均值；堿性氨基酸的等電點取兩氨基的pK值的平均值。
10.含有共軛雙鍵的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多數(shù)蛋白質(zhì)含有這兩種氨基酸殘基，所以測定蛋白質(zhì)溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白質(zhì)含量的快速簡便的方法。
11.氨基酸與茚三酮水合物共熱，可生成藍紫色化合物，其最大吸收峰在570nm處，而且吸收峰值與氨基酸釋放出的氨量成正比，作為氨基酸定量分析方法。
12.所謂主鏈骨架原子即N（氨基氮）、Cα（α—碳原子）和CO（羧基碳）3個原子依次重復(fù)排列。
13.參與肽鍵的6個原子C?1、C、O、N、H、C?2位于同一平面，C?1和C?2在平面上所處的位置為反式構(gòu)型，此同一平面上的6個原子構(gòu)成肽單元(peptideunit)
14.α—螺旋的走向是右手螺旋，每3.6個氨基酸殘基螺旋上升一圈，螺距約0.54nm；每個肽鍵的N-H與第四個肽鍵的C=O形成氫鍵，氨基酸殘基側(cè)鏈伸向外側(cè)。如：頭發(fā)的角蛋白、肌肉的肌球蛋白、血凝塊的纖維蛋白。
15.β—折疊結(jié)構(gòu)呈折紙狀，氨基酸殘基側(cè)鏈交替位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)的上下方，肽鏈之間的.肽鍵N-H和C=O形成氫鍵。
16.β—轉(zhuǎn)角常見于肽鏈進行180°回折的轉(zhuǎn)角上，第一個殘基C=O與第四個殘基N—H形成氫鍵。第二個殘基通常為脯氨酸。
17.模體（motif）：兩個或兩個以上具有二級結(jié)構(gòu)的肽段，在空間上相互接近，形成一個有規(guī)則的二級結(jié)構(gòu)組合，又稱超二級結(jié)構(gòu)。有三種形式：αα、βαβ、ββ20.鋅指是常見的模體例子，由1個α—螺旋和2個反向平行的β—折疊組成，N端有一對Cys，C端有一對His，在空間上形成容納Zn2+的洞穴。
18.分子量較大的蛋白質(zhì)�？烧郫B成多個結(jié)構(gòu)較為緊密且穩(wěn)定的區(qū)域，并各行其功能，稱為結(jié)構(gòu)域(domain)。結(jié)構(gòu)域具有相對獨立的空間構(gòu)象和生物學(xué)功能。
19.在分子伴侶（一類蛋白質(zhì)）的輔助下，合成中的蛋白質(zhì)才能折疊成正確的空間構(gòu)象。
20.有些蛋白質(zhì)分子含有二條或多條多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整的三級結(jié)構(gòu)，稱為蛋白質(zhì)的亞基。單一的亞基一般沒有生物學(xué)功能，完整的四級結(jié)構(gòu)是其發(fā)揮生物學(xué)功能的保證。同聚體、異聚體
21.按蛋白質(zhì)組成成分將蛋白質(zhì)分為單純蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì)（非蛋白質(zhì)部分稱為輔基）；按蛋白質(zhì)形狀將蛋白質(zhì)分為纖維狀蛋白質(zhì)和球狀蛋白質(zhì)。
22.蛋白質(zhì)家族（proteinfamily）：氨基酸序列相似而且空間結(jié)構(gòu)與功能也十分相近的蛋白質(zhì)。屬于同一蛋白質(zhì)家族的成員，稱為同源蛋白質(zhì)（homologousprotein）
23.蛋白質(zhì)超家族（superfamily）：2個或2個以上的蛋白質(zhì)家族之間，其氨基酸序列的相似性并不高，但含有發(fā)揮相似作用的同一模體結(jié)構(gòu)。
24.蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)是高級結(jié)構(gòu)和功能的基礎(chǔ)：
（1）一級結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎(chǔ)；
�。�2）一級結(jié)構(gòu)相似的蛋白質(zhì)具有相似的高級結(jié)構(gòu)和功能；（3）氨基酸序列提供重要的生物進化信息；
�。�4）重要蛋白質(zhì)的氨基酸序列改變可引起疾病。蛋白質(zhì)分子發(fā)生變異所導(dǎo)致的疾病，稱為分子病。
25.蛋白質(zhì)的功能依賴特定空間結(jié)構(gòu)
�。�1）血紅蛋白亞基與肌紅蛋白結(jié)構(gòu)相似
�。�2）血紅蛋白亞基構(gòu)象變化可影響亞基與氧結(jié)合
�。�3）蛋白質(zhì)構(gòu)象改變可引起疾病（蛋白質(zhì)構(gòu)象疾�。�
26.協(xié)同效應(yīng)：一個亞基與其配體結(jié)合后，能影響此寡聚體中另一個亞基與配體結(jié)合能力的現(xiàn)象。正協(xié)同效應(yīng)/負協(xié)同效應(yīng)
27.別構(gòu)效應(yīng)：寡聚蛋白與配基結(jié)合改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象，導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物活性改變的現(xiàn)象
28.當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一pH時，蛋白質(zhì)解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH稱為蛋白質(zhì)的等電點pI。
29.表面電荷和水化膜是維持蛋白質(zhì)膠體穩(wěn)定的因素
30.蛋白質(zhì)的變性(denaturation)：在某些物理和化學(xué)因素作用下，蛋白質(zhì)特定的空間構(gòu)象被破壞，也即有序的空間結(jié)構(gòu)變成無序的空間結(jié)構(gòu)，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變和生物活性的喪失。
本質(zhì)：主要發(fā)生非共價鍵和二硫鍵的破壞，不涉及一級結(jié)構(gòu)中氨基酸序列的改變。
導(dǎo)致變性的因素：如加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、重金屬離子及生物堿試劑等變性的表現(xiàn)：溶解度降低、粘度增加、結(jié)晶能力消失、生物活性喪失、易被蛋白酶水解
31.若蛋白質(zhì)變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質(zhì)仍可恢復(fù)或部分恢復(fù)其原有的構(gòu)象和功能，稱為復(fù)性(renaturation)。
32.消除蛋白質(zhì)在溶液中的穩(wěn)定因素后，蛋白質(zhì)疏水側(cè)鏈暴露在外，肽鏈融匯相互纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出，稱為蛋白質(zhì)沉淀。
33.蛋白質(zhì)的凝固作用：蛋白質(zhì)變性后的絮狀物加熱可變成比較堅固的凝塊，不易再溶于強酸和強堿中
34.由于蛋白質(zhì)分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波長處有特征性吸收峰。
35.蛋白質(zhì)和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸銅共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色，稱為雙縮脲反應(yīng)。
36.鹽析是將(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl等加入蛋白質(zhì)溶液，使表面電荷被中和以及水化膜被破壞而導(dǎo)致蛋白質(zhì)沉淀。
37.丙酮（乙醇）沉淀蛋白質(zhì)：0～4℃低溫下進行；用量一般10倍于蛋白質(zhì)溶液體積；沉淀后應(yīng)立即分離。
38.免疫沉淀法是利用特異抗體識別相應(yīng)的抗原蛋白，并形成抗原抗體復(fù)合物的性質(zhì)，從蛋白質(zhì)混合溶液中分離獲得抗原蛋白。
39.透析(dialysis)是利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開的方法。
40.應(yīng)用正壓或離心力使蛋白質(zhì)溶液透過有一定截留分子量的超濾膜，達到濃縮蛋白質(zhì)溶液的目的稱為超濾法。
41.蛋白質(zhì)在高于或低于其pI的溶液中為帶電的顆粒，在電場中能向正極或負極移動。這種通過蛋白質(zhì)在電場中泳動而達到分離各種蛋白質(zhì)的技術(shù),稱為電泳(elctrophoresis)
42.SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳（SDS—PAGE）：大量的SDS（帶大量負電荷）結(jié)合蛋白質(zhì)，使所有蛋白質(zhì)顆粒表面覆蓋一層SDS分子，導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子間的電荷差異消失，泳動速率僅與顆粒大小有關(guān)；聚丙烯酰胺凝膠具有分子篩作用48.等電聚焦電泳（IFE）：在聚丙烯酰胺凝膠內(nèi)制造一個線性pH梯度，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)泳動到與其自身pI值相等的pH區(qū)域時，其凈電荷為零而不再移動。
43.雙向電泳（2—DGE）：先進行等電聚焦電泳（按pI），然后再進行SDS-PAGE（按分子大小），經(jīng)染色得到的電泳圖是個二維分布的蛋白質(zhì)圖。
二、核酸的結(jié)構(gòu)與功能
1.脫氧核糖—→核酸—→DNA雙螺旋—→
超螺旋—→染色質(zhì)—→染色體
2.核糖的C—1’原子和嘌呤的N—9或者嘧啶的N—1原子形成β—N—糖苷鍵，核糖和堿基處在反式構(gòu)象。
3.核苷C—5’原子上的羥基可與磷酸反應(yīng)，脫水后形成磷脂鍵，生成脫氧核苷酸。
4.脫氧核苷酸通過3’，5’磷酸二酯鍵的連接形成多聚核苷酸，只能從3’—OH端延長，具有5’—→3’的方向性。
5.DNA的一級結(jié)構(gòu)是構(gòu)成DNA自5’端到3’端脫氧核苷酸的排列順序；DNA的二級結(jié)構(gòu)是雙螺旋結(jié)構(gòu)；DNA的高級結(jié)構(gòu)是超螺旋結(jié)構(gòu)。
6.DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的特點：
（1）DNA由兩條反向平行的多聚核苷酸鏈組成，形成右手螺旋結(jié)構(gòu)；
�。�2）脫氧核糖與磷酸構(gòu)成的骨架位于外側(cè)，DNA表面存在大溝和小溝；
�。�3）DNA雙鏈之間形成互補堿基對；
（4）堿基對的疏水作用（堆積力）和氫鍵共同維護DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定。
7.DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)是在相對濕度為92%時的結(jié)構(gòu)，稱為B型DNA；而在相對濕度低于75%時，DNA空間結(jié)構(gòu)參數(shù)發(fā)生變化，稱為A型DNA；自然界還發(fā)現(xiàn)一種左手螺旋的Z型DNA。
8.B型DNA雙螺旋螺距為3.54nm，直徑為2.37nm；每個螺旋有10.5個堿基對，每兩個堿基對之間的相對旋轉(zhuǎn)角度為36°，每兩個相鄰堿基對平面之間的垂直距離為0.34nm。
9.DNA雙鏈可以盤繞形成超螺旋結(jié)構(gòu)。正超螺旋、負超螺旋。
10.原核生物的DNA是環(huán)狀的雙螺旋分子。
11.染色質(zhì)的基本組成單位是核小體，它是由DNA和H1、H2A、H2B、H3、H4等5種組蛋白共同構(gòu)成。
12.DNA是遺傳信息的物質(zhì)基礎(chǔ)：
�。�1）DNA是生物遺傳信息的載體；
�。�2）DNA是生命遺傳的物質(zhì)基礎(chǔ)；
（3）DNA是個體生命活動的信息基礎(chǔ)；
�。�4）DNA具有高度穩(wěn)定性，能保持遺傳的相對穩(wěn)定性；
�。�5）DNA具有高度復(fù)雜性，可以發(fā)生各種重組和突變，適應(yīng)環(huán)境。
13.大部分真核細胞mRNA的5’端有一反式的7—甲基鳥嘌呤—三磷酸核苷，稱為5’—帽結(jié)構(gòu)。原核生物mRNA沒有這種特殊的帽結(jié)構(gòu)。
14.真核細胞mRNA的3’端，有一段由80至250個腺苷酸連接而成多聚腺苷
酸結(jié)構(gòu)，稱為多聚腺苷酸尾（poly—A）。
15.5’—帽結(jié)構(gòu)和3’—poly—A共同負責(zé)mRNA從細胞核向細胞質(zhì)的轉(zhuǎn)運，維持mRNA的穩(wěn)定性以及翻譯起始的控制。
16.tRNA的3’端連接氨基酸。
17.rRNA與核糖體蛋白共同構(gòu)成核糖體。
18.非編碼RNA分為長鏈非編碼RNA（lncRNA）和短鏈非編碼RNA（sncRNA）。參與轉(zhuǎn)錄調(diào)控、翻譯調(diào)控、RNA的剪切和修飾、mRNA的穩(wěn)定、蛋白質(zhì)的穩(wěn)定和轉(zhuǎn)運、染色體的形成和結(jié)構(gòu)穩(wěn)定。
19.催化性小RNA也稱核酶，是細胞內(nèi)具有催化功能的一類小分子RNA。
小干擾RNA（siRNA）能以單鏈形式與外源基因表達的mRNA結(jié)合，并誘導(dǎo)其降解。微RNA（miRNA）主要通過結(jié)合mRNA而選擇性調(diào)控基因的表達。
20.嘌呤和嘧啶含有共軛雙鍵，故核酸（堿基、核苷、核苷酸）在260nm波長處有強烈紫外光吸收。
21.DNA變性：某些理化因素會導(dǎo)致DNA雙鏈互補堿基對之間的氫鍵發(fā)生斷裂，雙鏈解離為單鏈。表現(xiàn)為粘度降低，增色效應(yīng)。
22.DNA解鏈過程中，更多共軛雙鍵暴露，使DNA在260nm波長處的吸光度增加的現(xiàn)象稱為DNA的增色效應(yīng)。
23.DNA復(fù)性：變性條件緩慢地除去后，兩條解離的互補鏈可重新配對，恢復(fù)原來的雙螺旋結(jié)構(gòu)。
24.tRNA二級結(jié)構(gòu)為三葉草結(jié)構(gòu)，三級結(jié)構(gòu)為倒“L”型結(jié)構(gòu)。其中從5’—→3’依次為DHU環(huán)、反密碼子環(huán)、TΨC環(huán)。
25.堿基對之間的氫鍵維持DNA雙螺旋橫向穩(wěn)定；堿基堆積力維持DNA雙螺旋縱向穩(wěn)定。
三、酶
1.酶是由活細胞產(chǎn)生的，對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質(zhì)。
2.生物催化劑包括酶（蛋白質(zhì)）、核酶（RNA）、脫氧核酶（DNA）。
3.僅含有蛋白質(zhì)的酶為單純酶；結(jié)合酶則是由酶蛋白（蛋白質(zhì)部分）和輔助因子（非蛋白質(zhì)部分）共同組成。酶蛋白和輔助因子結(jié)合在一起稱為全酶。
4.酶蛋白決定酶促反應(yīng)的特異性，輔助因子決定酶促反應(yīng)的類型。
5.與酶蛋白結(jié)合疏松（非共價鍵）的輔助因子稱輔酶；與酶蛋白結(jié)合緊密（共價鍵）的輔助因子稱輔基。另一說法：有機物或金屬有機物類型的輔助因子稱為輔酶。
6.金屬酶：金屬離子與酶結(jié)合緊密，提取過程中不易丟失；金屬激活酶：金屬離子與酶的結(jié)合是可逆結(jié)合
7.酶的活性中心或活性部位是酶分子中能與底物特異性結(jié)合并催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的具有特定三維結(jié)構(gòu)的區(qū)域。
8.與酶活性密切相關(guān)的化學(xué)基團稱為酶的必須基團，包括：
結(jié)合基團：識別與結(jié)合底物和輔酶，形成酶—底物過渡態(tài)化合物；
催化基團：催化底物發(fā)生化學(xué)反應(yīng)轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。
9.酶活性中心的三維結(jié)構(gòu)是裂縫或凹陷，多由氨基酸殘基的疏水基團組成。
10.酶活性中心外的必須基團維持酶活性中心的空間構(gòu)象，又或是調(diào)節(jié)劑的結(jié)合部位。
11.酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高108~1020倍，比一般催化劑高107~1013。
12.一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并產(chǎn)生一定的產(chǎn)物，稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍浴?/p>
13.有的酶僅作用于特定結(jié)構(gòu)的底物分子，進行一種專一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物，稱為絕對專一性。
14.有些酶對底物的專一性不是依據(jù)整個底物分子結(jié)構(gòu)，而是依據(jù)底物分子中特定的化學(xué)鍵或特定的基團，因而可以作用于含有相同化學(xué)鍵或相同化學(xué)基團的一類化合物，稱為相對專一性。
15.有些酶只能催化一種光學(xué)異構(gòu)體或立體異構(gòu)體進行反應(yīng)，稱為空間結(jié)構(gòu)專一性。
16.活化能是指在一定的溫度下，1摩爾底物從基態(tài)轉(zhuǎn)變?yōu)檫^渡態(tài)所需要的自由能。活化能是決定化學(xué)速率的內(nèi)因，是化學(xué)反應(yīng)的能障。
17.酶—底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合假說（induced-fithypothesis）：酶在發(fā)揮催化作用前須先與底物結(jié)合，酶與底物相互接近時，兩者在結(jié)構(gòu)上相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)，進而結(jié)合并形成酶—底物復(fù)合物。
18.鄰近效應(yīng)：酶在反應(yīng)中將各底物結(jié)合到酶的活性中心，使它們相互接近并形成有利于反應(yīng)的正確定向關(guān)系，即將分子間的反應(yīng)變成類似于分子內(nèi)的反應(yīng)，從而提高反應(yīng)速率。
19.酶的催化機制：酸—堿催化、共價催化、親核和親電催化。
20.米氏方程推導(dǎo)所基于的假設(shè)：
21反應(yīng)是單底物反應(yīng)；○2測定的反應(yīng)速率是初速率；○3當(dāng)[S]>>[E]時，在初速率范圍○內(nèi)底物的消耗很少
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