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2017臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試生物化學考點

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2017臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試生物化學考點

　　第一節(jié) 蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能

　　1、蛋白質(zhì)的基本機構(gòu)為氨基酸，氨基酸多為L-α-氨基酸(“拉氨酸”);

　　唯一不具有不對稱碳原子——甘氨酸;

　　含有巰基的氨基酸——半胱氨酸

　　2、氨基酸的分類(第一卷P2頁)

　　(1)非極性、疏水性氨基酸：“攜帶一本書、兩餅干、補點水”(纈氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸)

　　(2)極性、中性氨基酸：“古天樂是陪蘇三的”(谷氨酸、天冬氨酸、色氨酸、半胱氨酸、蘇氨酸、絲氨酸、蛋氨酸)

　　(3)酸性氨基酸：“天上的谷子是酸的”(天冬氨酸、谷氨酸)

　　(4)堿性氨基酸：“地上的麥乳精是咸的”(組氨酸、賴氨酸、精氨酸)

　　3、氨基酸結(jié)合鍵為肽鍵，肽鍵由-CO-OH-組成。

　　4、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)：“一級排序肽鍵連，二級結(jié)構(gòu)是一段，右手螺旋靠氫鍵，三級結(jié)構(gòu)是亞基，亞基聚合是四級”。

　　(1)二級結(jié)構(gòu)一圈有3.6個氨基酸，右手螺旋方向為外側(cè)。

　　(2)維持三級結(jié)構(gòu)的化學鍵是疏水鍵。

　　5、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能：一級結(jié)構(gòu)是基礎(chǔ)，二三四級是表現(xiàn)功能的形式。

　　6、蛋白質(zhì)構(gòu)象�。函偱２�、致死性家族性失眠癥。

　　7、蛋白質(zhì)變性：空間構(gòu)象破壞，一級結(jié)構(gòu)不變，因素很多。

　　(1)蛋白質(zhì)變性特點：溶解度降低、黏度增加、易被水解。

　　(2)凝固是蛋白質(zhì)變性后進一步發(fā)展的一種結(jié)果。

　　(3)蛋白質(zhì)變性有可復性和不可復性兩種。

　　第二節(jié) 核酸的結(jié)構(gòu)和功能

　　一、核酸的基本組成單位

　　1、磷酸+核糖+堿基→核苷酸→核酸(核苷酸是核酸的基本單位)

　　2、堿基分：ATGCU(腺嘌呤、胸腺嘧啶、鳥嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶)

　　DNA堿基：ATGC

　　RNA堿基：AUGC

　　2、核酸中含量相對恒定的是：P。

　　二、DNA的結(jié)構(gòu)與功能

　　1、堿基組成規(guī)律：A=T，G=C;A+G=T+C。

　　2、DNA結(jié)構(gòu)：(1)一級結(jié)構(gòu)：核苷酸排列順序，即堿基排列順序。

　　(2)二級結(jié)構(gòu)：雙螺旋，兩條鏈平行、反向，一圈含10個堿基對。

　　(3)三級結(jié)構(gòu)：超螺旋

　　3、DNA變性：DNA分子由穩(wěn)定的雙螺旋結(jié)構(gòu)松解為無規(guī)則線性結(jié)構(gòu)的現(xiàn)象。變性時維持雙螺旋穩(wěn)定性的氫鍵斷裂，堿基堆積力遭到破壞，但不涉及到其一級結(jié)構(gòu)的改變(不伴共價鍵的斷裂)。

　　4、增色效應(yīng)：指變性后DNA溶液的紫外吸收作用增強的效應(yīng)。分子在波長260nm的光吸收最強，蛋白質(zhì)為280nm。

　　三、RNA結(jié)構(gòu)與功能

　　1、mRNA

　　(1)作用：信使、模板、密碼

　　(2)多為線狀單鏈，局部形成雙鏈。

　　(3)5’-端有帽子結(jié)構(gòu)(“鳥無帽子”)：med66_cdel帽子結(jié)構(gòu)中多為m7G(7-甲基鳥苷);3’-端為多聚苷酸(polyA)尾巴，polyA增加mRNA的穩(wěn)定性(“3個尾巴多穩(wěn)定”)

　　2、tRNA

　　(1)作用：轉(zhuǎn)運，分子量最小。

　　(2)tRNA的3’-端為CCA-OH：搬運的部位。

　　(3)tRNA的二級結(jié)構(gòu)：三葉草;三級結(jié)構(gòu)：倒L型。

　　3、rRNA

　　(1)作用：合成蛋白質(zhì)。

　　(2)rRNA是最多的一類RNA，也是3類RNA中分子量最大的;rRNA與核糖體蛋白共同構(gòu)成核糖體，核糖體蛋白為蛋白質(zhì)合成場所。

　　第三節(jié) 酶

　　一、酶的催化作用

　　1、酶分為：單純蛋白質(zhì)的酶和結(jié)合蛋白質(zhì)的酶，清蛋白屬于單純蛋白質(zhì)的酶。

　　2、體內(nèi)結(jié)合蛋白質(zhì)的酶占多數(shù)，結(jié)合蛋白質(zhì)酶由酶蛋白和輔助因子組成，輔助因子分為輔酶、輔基;輔酶和酶蛋白以非共價鍵結(jié)合，輔基與酶蛋白結(jié)合牢固，一種酶蛋白只能與一種輔助因子結(jié)合，所以酶蛋白決定酶反應(yīng)特異性。

　　結(jié)合蛋白質(zhì)酶酶蛋白：決定酶反應(yīng)特異性

　　輔酶：結(jié)合不牢固

　　輔助因子輔基：結(jié)合牢固，由多種金屬離子

　　3、酶的活性中心：酶分子中直接與底物結(jié)合，并催化底物發(fā)生化學反應(yīng)的局部空間結(jié)構(gòu)。

　　4、酶的高效催化是通過降低反應(yīng)的活化能實現(xiàn)的。

　　二、輔酶的種類(第一節(jié)P26，表1-03)

　　口訣：1腳踢，2皇父，單波段，酶1P NAD，酶2P 多個P，輔酶A、泛酸來， VB6醛來到。

　　三、酶促反應(yīng)動力學

　　1、米氏方程 V= Vmax[S]

　　Km+[S]

　　Km為反應(yīng)速度一半時的[S]，亦稱米氏常數(shù)，Km增大，Vmax不變。

　　2、酶促反應(yīng)的條件：PH值：一般為最適為7.4，但胃蛋白酶的最適PH為1.5，胰蛋白酶的為7.8