2017年公衛(wèi)助理醫(yī)師《生物化學》蛋白質(zhì)的化學知識
2017年公衛(wèi)執(zhí)業(yè)助理醫(yī)師考試的腳步正在慢慢的靠近。為了方便考生更好的復習公衛(wèi)執(zhí)業(yè)助理醫(yī)師考試生物化學科目關于蛋白質(zhì)的化學的知識。下面是yjbys小編為大家?guī)淼年P于蛋白質(zhì)的化學的知識，歡迎閱讀。
第一節(jié) 蛋白質(zhì)的分子組成
一、蛋白質(zhì)的元素組成
主要有 C、H、O、N、S。
各種蛋白質(zhì)的含氮量很接近，平均為16%。
二、蛋白質(zhì)的基本組成單位——氨基酸
蛋白質(zhì)在酸、堿或蛋白酶的作用下，最終水解為游離氨基酸(amino acid)，即蛋白質(zhì)組成單體或構(gòu)件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余種，但合成蛋白質(zhì)的氨基酸僅20種(稱編碼氨基酸)。
(一)氨基酸的結(jié)構(gòu)通式
組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸有共同的結(jié)構(gòu)特點：
1.氨基連接在α- C上，屬于α-氨基酸(脯氨酸為α-亞氨基酸)。
2.R是側(cè)鏈，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型兩種立體異構(gòu)體。天然蛋白質(zhì)中的氨基酸都是L-型。
(二)氨基酸的分類
1.按R基的化學結(jié)構(gòu)分為脂肪族、芳香族、雜環(huán)、雜環(huán)亞氨基酸四類。
2.按R基的極性和在中性溶液的解離狀態(tài)分為非極性氨基酸、極性不帶電荷、極性帶負電荷或帶正電荷的四類。
帶有非極性R(烴基、甲硫基、吲哚環(huán)等，共9種)：甘(Gly)、丙(Ala)、纈(Val)、亮(Leu)、異亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp)
帶有不可解離的極性R(羥基、巰基、酰胺基等，共6種)：絲(Ser)、蘇(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)
帶有可解離的極性R基(共5種)：天(Asp)、谷(Glu)、賴(Lys)、精(Arg)、組(His)，前兩個為酸性氨基酸，后三個是堿性氨基酸。
(三)氨基酸的重要理化性質(zhì)
1.一般物理性質(zhì)
α-氨基酸為無色晶體，熔點一般在200 oC以上。各種氨基酸在水中的溶解度差別很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀堿，但不能溶解于有機溶劑，通常酒精能把氨基酸從其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共軛雙鍵，在近紫外區(qū)有光吸收能力，Tyr、Trp的.吸收峰在280nm，Phe在265 nm。由于大多數(shù)蛋白質(zhì)含Tyr、Trp殘基，所以測定蛋白質(zhì)溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白質(zhì)含量的快速簡便的方法。
2.兩性解離和等電點(isoelectric point, pI)
氨基酸在水溶液或晶體狀態(tài)時以兩性離子的形式存在，既可作為酸，又可作為堿起作用，是兩性電解質(zhì)，其解離度與溶液的pH有關。
在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢和程度相等，成為兼性離子，呈電中性，
此時溶液的pH稱為該氨基酸的等電點。
3.氨基酸的化學反應
氨基酸的化學反應是其基團的特征性反應。
(1)茚三酮反應
所有具有自由α-氨基的氨基酸與過量茚三酮共熱形成藍紫色化合物。
(2)與2，4-二硝基氟苯(DNFB)的反應
三、肽(peptide)
1.肽鍵與肽鏈
一個氨基酸的α-羧基和另一個氨基酸的α-氨基脫水形成的酰胺鍵稱為肽鍵。多肽鏈的方向性是從N末端指向C末端。
肽分子中不完整的氨基酸稱為氨基酸殘基。肽按其序列從N端到C端命名。一般10肽以下屬寡肽，10肽以上為多肽。
2.生物活性肽
谷胱甘肽(glutathione，GSH)
是由Glu、Cys、Gly組成的一種三肽，又叫γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸(含γ-肽鍵)。
第二節(jié) 蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)
一、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)(primary structure)
蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)和特異生物學功能的基礎。
二、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)(secondary structure)
蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指其分子中主鏈原子的局部空間排列，是主鏈構(gòu)象(不包括側(cè)鏈R基團)。
兩種主鏈原子的局部空間排列的分子模型(α-螺旋)和(β-折疊)。
1.肽單位
肽鍵及其兩端的α-C共6個原子處于同一平面上，組成了肽單位(所在的平面稱肽鍵平面)。
肽鍵C—N鍵長為0.132nm，比相鄰的單鍵(0.147nm)短，而較C=N雙鍵(0.128nm)長，有部分雙鍵的性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)。肽鍵平面上各原子呈順反異構(gòu)關系，肽鍵平面上的O、H以及2個α-碳原子為反式構(gòu)型(transconfiguration)。
2.α-螺旋
α-螺旋是肽鍵平面通過α-碳原子的相對旋轉(zhuǎn)形成的一種緊密螺旋盤繞，是有周期的一種主鏈構(gòu)象。其特點是：
�、� 螺旋每轉(zhuǎn)一圈上升3.6個氨基酸殘基，螺距約0.54nm
②相鄰的螺圈之間形成鏈內(nèi)氫鍵，氫鍵的取向幾乎與中心軸平行。
�、勐菪淖呦蚪^大部分是右手螺旋，殘基側(cè)鏈伸向外側(cè)。R基團的大小、荷電狀態(tài)及形狀均對α-螺旋的形成及穩(wěn)定有影響。
3.β-折疊
① 相鄰肽鍵平面間折疊成110度角，呈鋸齒狀。
�、� 兩個以上具β-折疊的肽鏈或同一肽鏈內(nèi)不同肽段相互平行排列，形成β-折疊片層，其穩(wěn)定因素是肽鏈間的氫鍵。
�、� 逆向平行的片層結(jié)構(gòu)比順向平行的穩(wěn)定。
α-螺旋和β-折疊是蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要形式。
4.β-轉(zhuǎn)角
5.不規(guī)卷曲
6.超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域